Гниение белков в кишечнике

Превращения аминокислот под действием микрофлоры кишечника

Известно, что микроорганизмы кишечника для своего роста также нуждаются в доставке с пищей определенных аминокислот. Микрофлора кишечника располагает набором ферментных систем, отличных от соответствующих ферментов животных тканей и катализирующих самые разнообразные превращения пищевых аминокислот. В кишечнике создаются оптимальные условия для образования ядовитых продуктов распада аминокислот: фенола, индола, крезола, скатола, сероводорода, метилмер-каптана, а также нетоксичных для организма соединений: спиртов, аминов, жирных кислот, кетокислот, оксикислот и др.

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название «гниение белков в кишечнике». Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород H2S и метил-меркаптан CH3SH. Диаминокислоты – орнитин и лизин – подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов – путресцина и кадаверина.

Из ароматических аминокислот: фенилаланин, тирозин и триптофан – при аналогичном бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие амины: фенилэтиламин, параоксифенилэтиламин (или тира-мин) и индолилэтиламин (триптамин). Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена – соответственно крезола и фенола, скатола и индола.

После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где подвергаются обезвреживанию путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных, так называемых парных, кислот (например, фенолсерная кислота или ска-токсилсерная кислота). Последние выделяются с мочой. Механизм обезвреживания этих продуктов изучен детально. В печени содержатся специфические ферменты – арилсульфотрансфераза и УДФ-глюкоронилтран-сфераза, катализирующие соответственно перенос остатка серной кислоты из ее связанной формы – 3′-фосфоаденозин-5′-фосфосульфата (ФАФС) и остатка глюкуроновой кислоты также из ее связанной формы – уридил-дифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК) на любой из указанных продуктов.

Индол (как и скатол) предварительно подвергается окислению в индоксил (соответственно скатоксил), который взаимодействует непосредственно в ферментативной реакции с ФАФС или с УДФГК. Так, индол связывается в виде эфиросерной кислоты. Калиевая соль этой кислоты получила название животного индикана, который выводится с мочой (см. главу 18). По количеству индикана в моче человека можно судить не только о скорости процесса гниения белков в кишечнике, но и о функциональном состоянии печени. О функции печени и ее роли в обезвреживании токсичных продуктов часто также судят по скорости образования и выделения гиппуровой кислоты с мочой после приема бензойной кислоты (см. главу 16).

Таким образом, организм человека и животных обладает рядом защитных механизмов синтеза, биологическая роль которых заключается в обезвреживании токсичных веществ, поступающих в организм извне или образующихся в кишечнике из пищевых продуктов в результате жизнедеятельности микроорганизмов.

Предыдущая страница | Следующая страница
СОДЕРЖАНИЕ

Источник: http://www.xumuk.ru/biologhim/185.html

23. Гниение белков и аминокислот в кишечнике. Пути образования продуктов гниения. Примеры.

  • •Экзаменационные вопросы/ответы на экзамен по биохимии для стоматологического факультета 2012 года
  • •1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины. Современные биохимические методы исследования.
  • •2. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.
  • •Фолдинг белка. Шапероны.
  • •4. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.
  • •5. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.
  • •6. Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин.
  • •7. Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и их протеоглиганы.
  • •8. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Первичная и вторичная структуры днк. Строение мономеров нуклеиновых кислот
  • •9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
  • •10. Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.
  • •11. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз
  • •12. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.
  • •13. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.
  • •3.Субстратное ингибирование
  • •15. Обмен веществ и энергии. Этапы обмена веществ. Общий путь катаболизма. Катаболизм пирувата.
  • •16. Цитратный цикл, его биологическое значение, последовательность реакций.
  • •22. Сопряжение реакций цикла трикарбоновых кислот с дыхательной цепью ферментов. Написать эти реакции.
  • •17.Современные представления о биологическом окислении. Над-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм над.
  • •18. Компоненты дыхательной цепи и их характеристика. Фмн и фад-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм фмн.
  • •20. Пути синтеза атф. Субстратное фосфорилирование (примеры). Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла). Разобщение окисления и фосфорилирования.
  • •1.Мембрана митохондрий не проницаема для протонов.
  • •2.Образуется протонный потенциал в процессе транспорта электронов и протонов.
  • •3.Обратный транспорт протонов в матрикс сопряжен с образованием атф.
  • •21. Потребность человека в белках. Незаменимые аминокислоты. Биологическая ценность белков. Роль белков в питании.
  • •22.Превращение белков в органах пищеварительной системы.
  • •23. Гниение белков и аминокислот в кишечнике. Пути образования продуктов гниения. Примеры.
  • •24. Механизм обезвреживания продуктов гниения белков. Роль фафс и удф-гк в этом процессе (конкретные примеры).
  • •25. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, характеристика ферментов и коферментов. Образование амидов.
  • •26.Декарбоксилирование аминокислот,роль витамина в6.Образование биогенных аминов
  • •27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина.
  • •28. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль.
  • •29. Особенности обмена пуриновых нуклеотидов. Их строение и распад. Образование мочевой кислоты. Подагра.
  • •30.Генетический код
  • •31. Механизмы репликации днк (матричный принцип, полуконсервативный способ). Условия, необходимые для репликации. Этапы репликации
  • •32. Биосинтез рнк (транскрипция). Условия транскрипции.
  • •33.Этапы транскрипции
  • •34. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка.
  • •35. Строение оперона. Регуляция биосинтеза белка у прокариотов. Функционирование лактозного и гистидиновых оперонов.
  • •36. Особенности и уровни регуляции биосинтеза белка у эукариотов. Амплификация генов, энхансерные и сайленсерные элементы.
  • •38. Виды молекулярных мутаций и их метаболические последствия.
  • •39. Основные углеводы организма человека, их строение и классификация, биологическая роль.
  • •40. Роль углеводов в питании. Переваривание и всасывание углеводов в органах пищеварительной системы. Написать реакции. Непереносимость дисахаридов.
  • •41. Биосинтез и распад гликогена в тканях. Биологическая роль этих процессов. Гликогеновые болезни.
  • •42. Катаболизм глюкозы в анаэробных условиях. Химизм процесса, биологическая роль.
  • •43. Катаболизм глюкозы в тканях в аэробных условиях. Гексозодифосфатный путь превращения глюкозы и его биологическая роль. Эффект Пастера.
  • •44. Гексозомонофосфатный путь превращения глюкозы в тканях и его биологическая роль.
  • •45. Пути образования глюкозы в организме. Глюконеогенез. Возможные предшественники, последовательность реакций, биологическая роль.
  • •46. Характеристика основных липидов организма человека, их строение, классификация, суточная потребность и биологическая роль.
  • •47. Биологическая ценность липидов пищи. Переваривание, всасывание и ресинтез липидов в органах пищеварительной системы.
  • •48. Характеристика липопротеинов крови, их биологическая роль. Роль липопротеинов в патогенезе атеросклероза Коэффициент атерогенности крови и его клинико- диагностическое значение.
  • •49. Окисление высших жирных кислот в тканях. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, энергетический эффект.
  • •66. Окисление глицерина в тканях. Энергетический эффект этого процесса.
  • •67. Биосинтез высших жирных кислот в тканях. Биосинтез жиров в печени и жировой ткани.
  • •51. Холестерол. Его химическое строение, биосинтез и биологическая роль. Причины гиперхолестеринемии.
  • •78. Витамин в6 и pp. Роль в обмене аминокислот, примеры реакций, строение.
  • •82. Биотин, пантотеновая кислота, их роль в обмене веществ.
  • •55. Механизм действия липофильных сигнальных молекул. Механизм действия nо. Действие сигнальных молекул через тирозинкиназные рецепторы. Принципы иммунноферментного анализа уровня сигнальных молекул.
  • •57. Гормоны передней доли гипофиза, классификация, их химическая природа, участие в регуляции процессов метаболизма. Семейство пептидов проопиомеланокортина.
  • •58. Гормоны задней доли гипофиза, место их образования, химическая природа, влияние на функции органов-мишеней.
  • •59. Инсулин, схема строения, участие в регуляции метаболических процессов. Специфика в действии на рецепторы органов мишеней, инсулиноподобные факторы роста (ифр)
  • •61. Тиреоидные гормоны, место их образования, строение, транспорт и механизм действия на метаболические процессы.
  • •62. Тиреокальцитонин, паратиреоидный гормон. Химическая природа, участие в регуляции обмена веществ.
  • •91. Глюкагон и соматостатин. Химическая природа. Влияние на обмен веществ.
  • •63. Участие адреналина в регуляции обмена веществ. Место выработки. Структура адреналина,механизм его гормонального действия, метаболические эффекты.
  • •64. Кортикостероидные гормоны. Структура, механизм действия, их роль в поддержании гомеостаза. Участие глюкокортикоидов и минералокортикоидов в обмене веществ.
  • •65. Гормоны половых желез: эстрадиол и тестостерон, их строение, механизм действия и биологическая роль.
  • •95. Простаноиды — регуляторы обмена веществ. Биологические эффекты простаноидов и химическая природа.
  • •66. Межклеточный матрикс, его компоненты, функции. Характеристика коллагена, его строение. Полиморфизм коллагеновых белков.
  • •67. Этапы синтеза и созревания коллагена. Роль ферментов и витаминов в этом процессе. Катаболизм коллагена.
  • •68. Особенности строения и функции эластина. Неколлагеновые структурные белки: фибронектин и ламинин.
  • •69. Гликозаминогликаны. Строение, функции.
  • •70. Протеогликаны межклеточного матрикса, их состав, функции. Образование надмолекулярных комплексов. Метаболизм протеогликанов.

Источник: https://StudFiles.net/preview/6066206/page:13/

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *